| Nas últimas décadas, tem-se observado um crescente aumento no número de bioprocessos em escala industrial. Tal crescimento é conseqüência do surgimento de novas tecnologias de desenvolvimento e seleção de biocatalisadores, proporcionado graças a obtenção de enzimas mais específicas e mais compatíveis com solventes orgânicos e altas temperaturas. Outra tendência é o uso de enzimas imobilizadas como catalisadores em bioprocessos. Enzimas imobilizadas são definidas como enzimas que estão fisicamente confinadas ou localizadas numa certa região do espaço, com retenção de sua atividade catalítica e que podem ser utilizadas repetida e continuamente. O estudo da imobilização destas enzimas tem como intuito torná-las mais estáveis a diversas variações do meio reacional, assim como possibilitar a sua reutilização. Neste contexto, este trabalho tem o objetivo de empregar novos suportes de imobilização de lipase de Candida antarctica utilizando matérias-primas típicas da região Nordeste (fibra de caju) e avaliar a atividade da lipase imobilizada na faixa de pH=4 a pH=10. As atividades hidrolíticas da lípase solúvel e imobilizada foram determinadas pela hidrólise do p-nitrofenil butirato (pNPB), conduzida a 25° C e pH 7. Atividade recuperada e rendimento da imobilização foram calculados. Para avaliar a estabilidade térmica, 0,2 g de lipase imobilizada suspensa em 5 mL de tampão fosfato 25 mM, pH 7, foi submetida a incubação à 60° C. A atividade enzimática de hidrólise no instante zero foi definida como sendo 100%. Em intervalos de tempo pré-determinados, a atividade enzimática hidrolítica foi medida e expressa em percentagens da atividade inicial. |